Alfa spirāles un Beta kroku lapas atšķirība

Galvenā atšķirība - Alfa spirāle un Beta kroku lapa
 

Alfa spirāles un beta krokas loksnes ir divas polipeptīdu ķēdē visbiežāk sastopamās sekundārās struktūras. Šīs divas struktūras sastāvdaļas ir pirmie galvenie posmi polipeptīdu ķēdes salocīšanas procesā. galvenā atšķirība starp Alfa Helix un Beta kroku lapu ir viņu starpā struktūra; viņiem ir divas dažādas formas, lai veiktu konkrētu darbu.

Kas ir Alfa spirāle?

Alfa spirāle ir aminoskābju atlikumu labās puses spole polipeptīdu ķēdē. Aminoskābju atlikumu diapazons var mainīties no 4 līdz 40 atlikumiem. Ūdeņraža saites, kas izveidotas starp C = O grupas skābekli augšējā spolē un N-H grupas ūdeņradi apakšējā spolē, palīdz noturēt spoli kopā. Uz katriem četriem aminoskābju atlikumiem ķēdē tiek veidota ūdeņraža saite, kā aprakstīts iepriekš. Šis vienveidīgais raksts tam piešķir noteiktas pazīmes, piemēram, spoles biezumu, un tas nosaka katra pilnā pagrieziena garumu gar spirāles asi. Alfa spirāles struktūras stabilitāte ir atkarīga no vairākiem faktoriem.

O atomi sarkanā krāsā, N atomi zilā krāsā un ūdeņraža saites ir kā zaļas punktētas līnijas

Kas ir Beta kroku lapa?

Beta kroku loksne, pazīstama arī kā beta loksne, tiek uzskatīta par olbaltumvielu otrās struktūras otro formu. Tajā ir beta šķipsnas, kuras sāniski savienotas ar vismaz divām vai trim ūdeņraža saitēm ar mugurkaulu, veidojot savītu, kroku loksni, kā parādīts attēlā. Beta virkne ir polipeptīdu ķēdes posms; tā garums parasti ir vienāds ar 3 līdz 10 aminoskābēm, ieskaitot mugurkaulu paplašinātā apstiprinājumā.

4-virknes antiparalēlas β loksnes fragments no fermenta katalāzes kristāla struktūras.
a) pretparalēlo ūdeņraža saišu parādīšana (punktētā veidā) starp peptīda NH un CO grupām blakus esošajās dzīslās. Bultiņas norāda ķēdes virzienu, un elektronu blīvuma kontūras izklāsta atomus, kas nav H. O atomi ir sarkanas bumbiņas, N atomi ir zili, un H atomi vienkāršības labad ir izlaisti; sānu ķēdes tiek parādītas tikai pirmajam sānu ķēdes C atomam (zaļš)
b) skats uz abām centrālajām virknēm uz malas

Beta kroku loksnēs polipeptīdu ķēdes iet viena otrai blakus. Tā nosaukums ir “kroku loksne” struktūras viļņveidīgā izskata dēļ. Tos savstarpēji savieno ūdeņraža saites. Šī struktūra ļauj veidot vairāk ūdeņraža saites, izstiepjot polipeptīdu ķēdi.

Kāda ir atšķirība starp Alfa Helix un Beta kroku lapu?

Alfa spirāles un Beta kroku lapas struktūra

Alfa spirāle:

Šajā struktūrā polipeptīda mugurkauls ir cieši saistīts ar iedomātu asi kā spirāles struktūra. To sauc arī par peptīdu ķēdes helikoidālo izvietojumu.

Alfa spirāles struktūras veidošanās notiek, kad polipeptīdu ķēdes ir savītas spirālē. Tas ļauj visām aminoskābēm ķēdē veidot ūdeņraža saites (saiti starp skābekļa molekulu un ūdeņraža molekulu) savā starpā. Ūdeņraža saites ļauj spirālei saglabāt spirāles formu un dod stingru spoli. Šī spirāles forma padara alfa spirāli ļoti spēcīgu.

Ūdeņraža saites tiek apzīmētas ar dzelteniem punktiem.

Beta kroku lapa:

Ja divi vai vairāki polipeptīdu ķēžu fragmenti pārklājas viens ar otru, veidojot ūdeņraža saišu rindu savā starpā, var atrast šādas struktūras. Tas var notikt divos veidos; paralēlais un anti-paralēlais izvietojums.

Struktūras piemēri:

Alfa spirāle: Kā alfa spirāles struktūras piemēru var ņemt nagus vai nagu pirkstus.

Beta kroku lapa: Spalvu struktūra ir līdzīga beta kroku lapas struktūrai.

Struktūras īpašības:

Alfa spirāle: Alfa spirāles struktūrā vienā spirāles pagriezienā ir 3,6 aminoskābes. Visas peptīdu saites ir trans un planētas, un N-H grupas peptīdu saitēs norāda tajā pašā virzienā, kas ir aptuveni paralēli spirāles asij. Visu peptīdu saišu C = O grupas norāda pretējā virzienā, un tās ir paralēlas spirāles asij. Katras peptīda saites C = O grupa ir piesaistīta peptīdu saites N-H grupai, veidojot ūdeņraža saiti. Visas R grupas ir vērstas uz āru no spirāles.

Beta kroku lapa: Katra peptīdu saite beta kroku loksnē ir plakana un tai piemīt trans-konformācija. Blakus esošo ķēžu peptīdu saišu C = O un N-H grupas atrodas vienā plaknē un norāda viena pret otru, veidojot ūdeņraža saites starp tām. Visas R grupas jebkurā ķēdē var rasties virs un zem loksnes plaknes.

Definīcijas:

Sekundārā struktūra: Tā ir saliekamā proteīna forma, pateicoties ūdeņraža saitei starp tā mugurkaula amīda un karbonilgrupām.

Atsauces: “Olbaltumvielu struktūra”. ChemWiki: dinamiskās ķīmijas hiperteksts “Olbaltumvielu sekundārā struktūra: α-Helices un β-Sheets”. Proteinstructures.com, autors Salam Al Karadaghi “Organiskā ķīmija”. Virtuālo šūnu mācību grāmata “Beta lapa” .Wikipedia Image Pieklājība: “Helix elektronu blīvuma mioglobīns 2nrl 17-32” Autors: Dcrjsr - Savs darbs (CC BY 3.0), izmantojot Commons Wikimedia “Olbaltumvielu sekundārā struktūra”, lv: Lietotājs: Bikadi (CC BY -SA 3.0), izmantojot Commons Wikimedia Dcrjsr “1gwe antipar beta Sheet gan” - pašu darbs (CC BY 3.0), izmantojot Commons Wikimedia