Atšķirība starp skābekļa un dezogenēto hemoglobīnu

Galvenā atšķirība - oksigenēts vs dezogenēts hemoglobīns
 

Hemoglobīns ir olbaltumviela, kas atrodama sarkanās asins šūnās, kas no skābekļa no plaušām nonāk ķermeņa audos un orgānos un oglekļa dioksīds no ķermeņa audiem un orgāniem uz plaušām. Ir divi hemoglobīna stāvokļi: ar skābekli un dezoksigenēts hemoglobīns. Galvenā atšķirība starp skābekļa un dezoksigenēto hemoglobīnu ir tā skābekļa piesātinātais hemoglobīns ir hemoglobīna stāvoklis, kas saistīts ar četrām skābekļa molekulām, savukārt dezoksigenētais hemoglobīns ir nesaistīts hemoglobīna stāvoklis ar skābekli. Skābekļa saturošais hemoglobīns ir koši sarkanā krāsā, bet dezoksigenēts hemoglobīns - tumši sarkans.

SATURS
1. Pārskats un galvenās atšķirības
2. Kas ir hemoglobīns
3. Kas ir skābekļa saturētais hemoglobīns
4. Kas ir deoksigenēts hemoglobīns
4. Salīdzinājums blakus - skābekļa un dezogenēts hemoglobīns
5. Kopsavilkums

Kas ir hemoglobīns?

Hemoglobīns (Hb) ir sarežģīta olbaltumvielu molekula, kas atrodas sarkanajās asins šūnās un piešķir sarkano asins šūnu raksturīgo formu (apaļa ar šauru centru). Hb galvenajās lomās ietilpst skābekļa transportēšana no plaušām uz ķermeņa audiem, apmaiņa ar oglekļa dioksīdu un oglekļa dioksīda aizvešana no ķermeņa audiem uz plaušām un apmaiņa atpakaļ ar skābekli. Hemoglobīna molekulā ir četras polipeptīdu ķēdes (olbaltumvielu subvienības) un četras hema grupas, kā parādīts 01. attēlā. Četras polipeptīdu ķēdes attēlo divas alfa globulīna ķēdes un divas beta globulīna ķēdes. Hēma ir svarīgs porfirīna savienojums hemoglobīna molekulā, kuras centrā ir iestrādāts dzelzs atoms. Katrā hemoglobīna molekulas polipeptīda ķēdē ir hema grupa un dzelzs atoms. Dzelzs atoms ir būtisks skābekļa un oglekļa dioksīda transportēšanai asinīs, un tas ir galvenais sarkano asins šūnu sarkanās krāsas izraisītājs. Hemoglobīnu sauc arī par mettaloproteīns sakarā ar tajā esošo dzelzs atomu iekļaušanu.

Skābekļa piegāde audiem un orgāniem ir būtiska un būtiska. Šūnas iegūst enerģiju ar aerobo elpināšanu (oksidatīvā fosforilēšana), izmantojot skābekli kā elektronu akceptoru. Lai iegūtu optimālu šūnu metabolismu un funkcijas, nepieciešama enerģijas ražošana. Skābekļa piegādi veicina hemoglobīna olbaltumvielas. Tāpēc hemoglobīns ir pazīstams arī kā skābekli saturošs proteīns asinīs.

Zems hemoglobīna līmenis asinīs, ko sauc par anēmiju. Anēmijas stāvoklis var izraisīt vairākas slimības. Zemai hemoglobīna koncentrācijai asinīs ir dažādi iemesli. Dzelzs deficīts ir galvenais iemesls, savukārt pārmērīga diētas ievērošana, neveselīgs dzīvesveids, dažas slimības un vēzis ir arī tā paša iemesla iemesls.

Hemoglobīna molekulā ir četras skābekļa saistīšanas vietas, kas saistītas ar četrām Fe⁺² atomi. Viena hemoglobīna molekula var nest maksimāli četras skābekļa molekulas. Tādējādi hemoglobīns var būt piesātināts vai nepiesātināts ar skābekli. Piesātinājums ar skābekli ir hemoglobīna piesaistes vietu procentuālais daudzums, ko aizņem skābeklis. Citiem vārdiem sakot, tas mēra ar skābekli piesātināta hemoglobīna daļu attiecībā pret kopējo hemoglobīnu. Šie divi hemoglobīna stāvokļi ir pazīstami kā skābekļa un dezoksigenēts hemoglobīns.

1. attēls. Hemoglobīna struktūra

Kas ir oksidēts hemoglobīns?

Kad hemoglobīna molekulas ir piesaistītas un piesātinātas ar skābekļa molekulām, hemoglobīna un skābekļa kombinācija ir pazīstama kā skābekļa saturēts hemoglobīns (oksihemoglobīns). Oksigenēts hemoglobīns veidojas fizioloģiskās elpināšanas (ventilācijas) laikā, kad skābekļa molekulas saistās ar hemoglobīna hema grupām eritrocītos. Oksigenēta hemoglobīna ražošana galvenokārt notiek plaušu kapilāros netālu no plaušu alveolām, kur notiek gāzu apmaiņa (ieelpojot un izelpojot). Skābekļa saistīšanās afinitāti ar hemoglobīnu ļoti ietekmē pH. Kad pH līmenis ir augsts, ir liela afinitāte skābekļa saistīšanai ar hemoglobīnu, bet tas samazinās, jo pH samazinās. Parasti plaušās ir augsts pH un muskuļos - zems. Tādējādi šī pH apstākļu atšķirība ir noderīga skābekļa pievienošanai, transportēšanai un atbrīvošanai. Tā kā plaušu tuvumā ir augsta saistīšanās afinitāte, skābeklis saistās ar hemoglobīnu un veido oksihemoglobīnu. Kad oksihemoglobīns zemā pH dēļ sasniedz muskuļus, tas izšķīst un izdala šūnām skābekli. Normālais skābekļa līmenis cilvēku asinīs tiek uzskatīts par diapazonu no 95 līdz 100%. Oksigenētas asinis ir redzamas spilgti sarkanā (sārtināti sarkanā) krāsā. Kad hemoglobīns ir skābekļa formā, to sauc arī par hemoglobīna R stāvokli (atvieglotu stāvokli).

2. attēls: Oksidēts hemoglobīns

Kas ir deoksigenēts hemoglobīns?

Deoksigenēts hemoglobīns ir tāda hemoglobīna forma, kas nav saistīta ar skābekli. Deoksigenētam hemoglobīnam trūkst skābekļa. Tāpēc šo stāvokli sauca T hemoglobīna stāvoklis (saspringts stāvoklis). Dezoksigenētu hemoglobīnu var novērot, kad oksigenētais hemoglobīns izdala skābekli, un tas tiek apmainīts ar oglekļa dioksīdu netālu no muskuļu šūnu plazmas membrānas, kur ir zems pH līmenis. Kad hemoglobīnam ir zema afinitāte pret skābekļa saistīšanos, tas piegādā skābekli un pārvēršas dezoksigenētā hemoglobīnā.

3. attēls: Oksidētu un dezoksidētu asiņu plūsma caur ķermeni

Kāda ir atšķirība starp skābekļa un dezogenēto hemoglobīnu?

Oksigenēts vs Dezogenēts hemoglobīns
Oksigenēts hemoglobīns ir hemoglobīna un skābekļa kombinācija.	Nesaistītā hemoglobīna forma ar skābekli ir pazīstama kā deoksigenēts hemoglobīns.
Skābekļa molekulas stāvoklis
Skābekļa molekulas ir saistītas ar hemoglobīna molekulu.	Skābekļa molekulas nav saistītas ar hemoglobīna molekulu.
Krāsa
Oksigenētais hemoglobīns ir koši sarkanā krāsā.	Deoksigenētais hemoglobīns ir tumši sarkanā krāsā.
Hemoglobina štats
To sauc par R hemoglobīna stāvoklis.	To sauc par T (saspringts) hemoglobīna stāvoklis.
Veidošanās
Skābekļains hemoglobīns veidojas, kad skābekļa molekulas fizioloģiskās elpošanas laikā saistās ar hemoglobīna hema grupām sarkanās asins šūnās.	Deoksigenēts hemoglobīns veidojas, kad skābekli atbrīvo no skābekļa saturētā hemoglobīna un apmainās ar oglekļa dioksīdu netālu no muskuļu šūnu plazmas membrānas..

Kopsavilkums - skābekļa un dezogenēts hemoglobīns

Hemoglobīns ir svarīgs proteīns, kas atrodams sarkano asins šūnās un kas spēj pārvadāt skābekli no plaušām uz ķermeņa audiem un nogādāt oglekļa dioksīdu no ķermeņa audiem plaušās. Sakarā ar skābekļa saistīšanos ir divi hemoglobīna stāvokļi. Tie ir skābekļa saturošs hemoglobīns un dezoksigenēts hemoglobīns. Oksidēts hemoglobīns veidojas, kad skābekļa molekulas pievienojas Fe atomiem. Deoksigenēts hemoglobīns veidojas, kad no hemoglobīna molekulas izdalās skābekļa molekulas. Šī ir galvenā atšķirība starp skābekļa un dezoksigenēto hemoglobīnu. Skābekļa piesaisti un izdalīšanos galvenokārt ietekmē pH un skābekļa daļējais spiediens.

Atsauce:
1. Tomass, Karolīna un Endrjū B. Lumb. “Hemoglobīna fizioloģija.” Hemoglobīna fizioloģija | BJA izglītība | Oksfordas akadēmiskais. Oxford University Press, 2012. gada 15. maijs. Tīmeklis. 2017. gada 20. februāris.
2. Marengo-Rowe, Alain J. “Cilvēka hemoglobīnu struktūras un funkcijas attiecības.” Proceedings (Baylor University. Medical Center). Baylor veselības aprūpes sistēma, 2006. gada jūlijs. Tīmeklis. 2017. gada 20. februāris

Attēla pieklājība:
1. OpenStax koledžas “1904 hemoglobīns” - anatomija un fizioloģija, vietne Connexions. (CC BY 3.0), izmantojot Commons Wikimedia
2. “Attēls 39 04 01” ar CNX OpenStax - (CC BY 4.0), izmantojot Commons Wikimedia
3. 2101. Asins plūsma caur sirdi ”. Autors: OpenStax koledža - anatomija un fizioloģija, vietne Connexions. (CC BY 3.0), izmantojot Commons Wikimedia