Atšķirība starp protezēšanas grupu un koenzīmu

Galvenā atšķirība - protezēšanas grupa vs koenzīms
 

Fermenti ir ķīmiskās reakcijas, kas notiek dzīvās šūnās, bioloģiskie katalizatori. Dažiem fermentiem ir vajadzīgas palīgu molekulas vai partneru molekulas, lai katalizētu bioķīmiskās reakcijas. Šīs molekulas ir zināmas kā kofaktori. Kofaktori ir molekulas bez olbaltumvielām, kas palīdz turpināt ķīmiskās reakcijas. Tie palīdz palielināt reakcijas ātrumu. Kofaktori var būt neorganiski vai organiski. Tie sastāv no dažāda veida molekulām, piemēram, vitamīniem, metālu joniem, bez vitamīnu molekulām utt. Protezēšanas grupa un koenzīms ir divu veidu enzīmu palīgmolekuli. Galvenā atšķirība starp protezēšanas grupu un koenzīmu ir tā protezēšanas grupa cieši saistās ar enzīmu, lai palīdzētu fermentam kamēr koenzīms brīvi saistās ar fermentu, lai atbalstītu tā katalītisko funkciju. Protezēšanas grupas var būt organiskas molekulas vai metāla joni, savukārt koenzīmi ir pilnīgi organiskas molekulas.

SATURS
1. Pārskats un galvenās atšķirības
2. Kas ir protezēšanas grupa? 
3. Kas ir koenzīms
4. Salīdzinājums blakus - protezēšanas grupa pret koenzīmu
5. Kopsavilkums

Kas ir protezēšanas grupa?

Protezēšanas grupa ir kofaktors, kas cieši saistās ar enzīmu un palīdz ķīmiskās reakcijas katalīzē. Tās ir molekulas, kas nav olbaltumvielas. Tās var būt mazas organiskas molekulas vai metāla joni. Sakarā ar ciešo saistīšanos ar fermentu, protezēšanas grupas ir grūti noņemt no fermentiem. Tāpēc tiek uzskatīts, ka saikne starp protezēšanas grupu un enzīmu ir pastāvīga atšķirībā no koenzīmiem. Pēc saistīšanas tie var darboties kā strukturāli elementi vai kā lādiņnesēji. Piemēram, protezēšanas grupas heme hemoglobīnā un mioglobīnā ļauj saistīt un atbrīvot skābekli atbilstoši audu prasībām. Daži vitamīni darbojas kā enzīmu protezēšanas grupas.

01. attēls. Protezētās grupas hema hemoglobīna molekulā

Kas ir koenzīms?

Koenzīms ir specifisks kofaktora tips, kas palīdz fermentiem veikt to funkcijas. Viņi ir iesaistīti reakcijas ātruma palielināšanā. Koenzīmi ir savienojumi bez olbaltumvielām, kas darbojas ar fermentiem. Tās ir mazas organiskas molekulas (oglekli saturošas molekulas), kas galvenokārt iegūtas no vitamīniem. Tie brīvi saistās ar enzīma aktīvo vietu un palīdz substrātu atpazīšanā, piesaistīšanā un atgrūšanā. Koenzīma klātbūtne ir būtiska dažiem fermentiem, lai sāktu un veiktu katalītisko funkciju. Tie darbojas kā starpposma nesēji un arī kosubstrāti.

Koenzīmi nav specifiski fermentiem. Tie var saistīties ar daudziem dažāda veida fermentiem un palīdzēt tiem veikt ķīmiskas reakcijas. Tāpēc tie ir atkārtoti izmantojami. Šie koenzīmi var mainīt to struktūras alternatīvās formās, ja tas ir svarīgi. Koenzīmi nevar darboties atsevišķi. Viņiem vajadzētu saistīties ar fermentu. Kad koenzīms saistās ar apoenzīmu, tas kļūst par holoenzīmu, kas ir aktīvā enzīma forma, kas katalizē ķīmiskās reakcijas.

Koenzīmu piemēri ir C vitamīns, B vitamīns, S-adenozilmetionīns, ATP, koenzīms A utt..

    02 attēls: Koenzīms

Kāda ir atšķirība starp protezēšanas grupu un koenzīmu?

Protezēšanas grupa vs koenzīms
Protezēšanas grupa ir tāda veida palīga molekula, kas ir proteīns, kas nav proteīns, un kas palīdz fermentiem veikt savas funkcijas.	Koenzīms ir īpaša veida kofaktora molekula, kas ir organiska molekula, kas palīdz fermentiem katalizēt ķīmiskās reakcijas.
Obligācija ar fermentiem
Lai atbalstītu fermentus, tie cieši vai kovalenti saistās ar fermentiem.	Lai atvieglotu katalītisko darbību, tie brīvi saistās ar enzīma aktīvo vietu.
Sastāvs
Protezēšanas grupas ir metāla joni, vitamīni, lipīdi vai cukuri.	Koenzīmi ir vitamīni, vitamīnu atvasinājumi vai nukleotīdi.
Galvenā funkcija
Protezēšanas grupa galvenokārt nodrošina fermenta strukturālo īpašību.	Koenzīms galvenokārt nodrošina fermenta funkcionālas īpašības.
Izņemšana no fermenta
Protezēšanas grupas nevar viegli noņemt no fermentiem.	Koenzīmus var viegli noņemt no fermentiem.
Piemēri
Kā piemērus var minēt flavina nukleotīdus un hemu.	Kā piemērus var minēt AMP, ATP, koenzīmu A, FAD un NAD+, S-adenozilmetionīns

Kopsavilkums - protezēšanas grupa pret koenzīmu

Kofaktori ir enzīmu palīdzīgās molekulas. Tie nav proteīni un ir vai nu neorganiskas, vai organiskas molekulas. Koenzīmi un protezēšanas grupas ir divu veidu palīgu molekulas. Koenzīms ir organiska molekula, kas brīvi saistās ar fermentiem, lai palīdzētu reakcijās. Protezēšanas grupa ir organiska molekula vai metāla dzelzs, kas cieši vai kovalenti saistās ar fermentu, lai veicinātu ķīmiskās reakcijas. Šī ir atšķirība starp protezēšanas grupu un koenzīmu. Abas grupas ir atkārtoti lietojamas un nespecifiskas fermentiem.

Atsauce:
1. “Kofaktors (bioķīmija).” Wikipedia. Wikimedia Foundation, 2017. gada 14. maijs. Web. 2017. gada 17. maijs. .
2. Klucevseks, Kristīne. “Koenzīmi, faktori un protezēšanas grupas: funkcija un mijiedarbība.” Study.com. Study.com, n.d. Web. 2017. gada 17. maijs. Http://study.com/academy/lesson/coenzymes-cofactors-prosthetic-groups-function-and-interactions.html
3. Helmenstine, Ph.D. Anne Marie. “Kas ir koenzīms? Definīcija un piemēri. ” ThoughtCo. N.p., n.d. Web. 2017. gada 17. maijs. .
4. Hašims, Onns H. un Nor Azila Adnan. “Koenzīms, kofaktors un protezēšanas grupa - neskaidrs bioķīmiskais žargons.” Bioķīmiskā izglītība. Headington Hill Hall, 2010. gada 30. jūnijs. Tīmeklis. 2017. gada 17. maijs

Attēla pieklājība:
1. OpenStax koledžas “1904 hemoglobīns” - anatomija un fizioloģija, vietne Connexions. 2013. gada 19. jūnijs (CC BY 3.0), izmantojot Commons Wikimedia