Hemoglobīna un mioglobīna atšķirība

Hemoglobīns vs mioglobīns

Mioglobīns un hemoglobīns ir hemoproteīni, kuriem piemīt spēja saistīt molekulāro skābekli. Šie ir pirmie proteīni, kuru trīsdimensiju struktūru atrisina ar rentgenstaru kristalogrāfiju. Olbaltumvielas ir aminoskābju polimēri, kas savienoti ar peptīdu saitēm. Aminoskābes ir proteīnu sastāvdaļa. Balstoties uz to vispārējo formu, šie proteīni tiek iedalīti globālo olbaltumvielu kategorijā. Globular proteīniem ir nedaudz sfēriskas vai elipsoidālas formas. Šo unikālo globālo olbaltumvielu atšķirīgās īpašības palīdz organismam pārvietot skābekļa molekulas starp tām. Šo īpašo olbaltumvielu aktīvo vietu veido dzelzs (II) protoporfirīns IX, kas iekapsulēts ūdens izturīgā kabatā.

Mioglobīns

Mioglobīns rodas kā monomērs olbaltumviela, kurā globīns ieskauj hemu. Tas darbojas kā sekundārais skābekļa nesējs muskuļu audos. Kad muskuļu šūnas darbojas, tām nepieciešams liels daudzums skābekļa. Muskuļu šūnas izmanto šos proteīnus, lai paātrinātu skābekļa difūziju un uzņemtu skābekli intensīvas elpošanas laikā. Mioglobīna terciārā struktūra ir līdzīga tipiskai ūdenī šķīstoša globula proteīna struktūrai.

Mioglobīna polipeptīdu ķēdē ir 8 atsevišķas labās rokas α-helikāzes. Katrā olbaltumvielu molekulā ir viena proteīna proteīna grupa, un katrā hema atlikumā ir viens centrāli koordinēts dzelzs atoms. Skābeklis ir tieši saistīts ar hema protezēšanas grupas dzelzs atomu.

Hemoglobīns

Hemoglobīns rodas kā tetramerisks proteīns, kurā katru apakšvienību veido globīns, kas ieskauj hemu. Tas ir visas sistēmas skābekļa nesējs. Tas saista skābekļa molekulas, un pēc tam sarkanās asins šūnas to pārvadā caur asinīm.

Mugurkaulniekiem skābeklis caur plaušu audiem tiek izkliedēts eritrocītos. Tā kā hemoglobīns ir tetramers, tas var saistīt četras skābekļa molekulas uzreiz. Tad saistītais skābeklis tiek sadalīts pa visu ķermeni un tiek pārvietots no sarkano asins šūnu līdz šūnām, kas atjauno dzīvību. Pēc tam hemoglobīns uzņem oglekļa dioksīdu un nodod tos atpakaļ plaušās. Tāpēc hemoglobīns kalpo, lai piegādātu skābekli, kas nepieciešams šūnu metabolismam, un noņem iegūto atkritumu produktu - oglekļa dioksīdu.

Hemoglobīns sastāv no vairākām polipeptīdu ķēdēm. Cilvēka hemoglobīns sastāv no divām α (alfa) un divām β (beta) apakšvienībām. Katrā α-apakšvienībā ir 144 atlikumi, un katrā β-apakšvienībā ir 146 atlikumi. Gan α (alfa), gan β (beta) subvienību strukturālās īpašības ir līdzīgas mioglobīnam.

Hemoglobīns vs mioglobīns

• Hemoglobīns pārvadā skābekli asinīs, kamēr mioglobīns pārvadā vai uzglabā skābekli muskuļos.

• Mioglobīns sastāv no vienas polipeptīdu ķēdes, un hemoglobīns sastāv no vairākām polipeptīdu ķēdēm.

• Atšķirībā no mioglobīna, hemoglobīna koncentrācija eritrocītos ir ļoti augsta.

• Sākumā mioglobīns ļoti viegli saista skābekļa molekulas un pēdējā laikā kļūst piesātināts. Šis saistīšanās process mioglobīnā notiek ļoti strauji nekā hemoglobīnā. Hemoglobīns sākotnēji ar grūtībām saista skābekli.

• Mioglobīns rodas kā monomērs olbaltumvielas, savukārt hemoglobīns rodas kā tetrameriskais proteīns.

• Hemoglobīnā atrodas divu veidu polipeptīdu ķēdes (divas α ķēdes un divas β ķēdes).

• Mioglobīns var saistīt vienu skābekļa molekulu, tā saukto monomēru, savukārt hemoglobīns var saistīt četras skābekļa molekulas, tā saukto tetrameru..

• Mioglobīns ciešāk saista skābekli nekā hemoglobīns.

• Atšķirībā no mioglobīna, hemoglobīns var saistīt un izvadīt gan skābekli, gan oglekļa dioksīdu.