Kd un Km ir līdzsvara konstantes. Galvenā atšķirība starp Kd un Km ir tā Kd ir termodinamiskā konstante, savukārt Km nav termodinamiskā konstante.
Kd norāda uz disociācijas konstantu, bet Km ir Mihaēla konstante. Abas šīs konstantes ir ļoti svarīgas fermentatīvo reakciju kvantitatīvajā analīzē.
1. Pārskats un galvenās atšķirības
2. Kas ir Kd
3. Kas ir Km
4. Salīdzinājums blakus - Kd vs Km tabulas formā
5. Kopsavilkums
Kd ir disociācijas konstante. To sauc arī par līdzsvara disociācijas konstante pateicoties tā izmantošanai līdzsvara sistēmās. Disociācijas konstante ir reakciju līdzsvara konstante, kad liels savienojums atgriezeniski tiek pārveidots par maziem komponentiem. Šīs pārvēršanas procesu sauc arī par disociāciju. Jonu molekula vienmēr disociējas savos jonos. Tad disociācijas konstante jeb Kd ir lielums, kas izsaka pakāpi, kādā konkrēta viela šķīdumā sadalās jonos. Tādējādi tas ir vienāds ar attiecīgo jonu koncentrācijas reizinājumu ar dalīto ar nesadalītās molekulas koncentrāciju..
AB & # x2194; A + B
Iepriekš minētajā vispārējā reakcijā disociācijas konstante Kd var tikt norādīta zemāk.
Kd = [A] [B] / [AB].
Turklāt, ja ir stehiometriskas attiecības, vienādojumā jāiekļauj stehiometriskie koeficienti.
xAB & # x2194; aA + bB
Disociācijas konstantes Kd vienādojums iepriekšminētajai reakcijai ir šāds:
Kd = [A]a[B]b / [AB]x
Konkrēti, bioķīmiskos pielietojumos Kd palīdz noteikt produktu daudzumu, ko dod ķīmiska reakcija enzīma klātbūtnē. Fermentatīvas reakcijas Kd izsaka ligand-receptora afinitāti. Citiem vārdiem sakot, tas nosaka substrāta spēju atstāt fermenta receptoru. No otras puses, tas apraksta, cik spēcīgi substrāts saistās ar fermentu.
Km ir Miķeļa konstante. Atšķirībā no Kd, Km ir kinētiskā konstante. Tās galvenais pielietojums ir enzīmu kinētikā, tas ir, lai noteiktu substrāta afinitāti saistīties ar enzīmu. Konstanti izsaka, substrāta koncentrāciju saistot ar reakcijas ātrumu fermenta klātbūtnē. Attiecīgi Miķeļa konstante vai Km ir pamatnes koncentrācija, kad reakcijas ātrums sasniedz pusi no tā maksimālā ātruma.
1. attēls: Attiecība starp reakcijas ātrumu un substrāta koncentrāciju fermentatīvā reakcijā.
Reakcijas laikā starp fermentu (E) un substrātu (S) produktu veidošanās (P) ir šāda:
E + S & # x2194; E-S komplekss & # x2194; E + P
Ja iepriekšminētās reakcijas līdzsvara konstantes ir šādas, no šīm konstantēm var iegūt Km.
Km = K-1 + K+2 / K+1
Mihaels izveidoja sakarību, izmantojot substrāta koncentrāciju [S] un maksimālo reakcijas ātrumu Vmax. Attiecība starp substrāta koncentrāciju un fermentatīvās reakcijas Km ir šāda:
v = Vmax [S] / Km + [S]
v ir ātrums jebkurā laikā, savukārt [S] ir substrāta koncentrācija noteiktā laikā, un Vmax ir maksimālais reakcijas ātrums. Km ir Mihaēla konstante reakcijā esošajam fermentam. Miķeļa konstantes vērtība ir atkarīga no fermenta. Līdz ar to neliela Km vērtība norāda, ka ferments kļūst piesātināts ar nelielu substrāta daudzumu. Tad Vmax iegūst zemā substrāta koncentrācijā. Turpretī augsta Km vērtība norāda, ka fermentam ir nepieciešams liels daudzums substrāta, lai tas kļūtu piesātināts.
Kd vs Km | |
Kd ir disociācijas konstante. | Km ir Miķeļa konstante. |
Daba | |
Kd ir termodinamiskā konstante. | Km ir kinētiskā konstante. |
Sīkāka informācija | |
Kd apzīmē substrāta afinitāti pret enzīmu. | Km apzīmē attiecību starp substrāta koncentrāciju un reakcijas ātrumu. |
Kd un Km ir līdzsvara konstantes, kas raksturo fermentatīvo reakciju īpašības. Galvenā atšķirība starp Kd un Km ir tāda, ka Kd ir termodinamiskā konstante, savukārt Km nav termodinamiskā konstante.
1. “Miķeļa-Mentena kinētika.” Wikipedia, Wikimedia Foundation, 2018. gada 10. aprīlis, pieejams šeit.
2. “Ievads fermentos”. Pamatnes koncentrācija (ievads fermentos), pieejama šeit.
3. “Disociācijas konstante.” Wikipedia, Wikimedia Foundation, 2018. gada 10. aprīlis, pieejams šeit.