Starpība starp kināzi un fosfatāzi

Kināze vs fosfatāze
 

Atšķirība starp kināzi un fosfatāzi rodas tāpēc, ka šie divi fermenti atbalsta divus pretējus procesus. Kināze un fosfatāze ir divi svarīgi fermenti, kas nodarbojas ar fosfātiem, kas atrodami bioloģiskajās sistēmās. Fermenti ir trīsdimensiju globāli proteīni, kas darbojas kā bioloģiski katalizatori daudzām bioķīmiskām reakcijām šūnās. Šīs spējas dēļ fermentu ienākšana tika uzskatīta par vienu no vissvarīgākajiem notikumiem dzīves evolūcijā. Fermenti palielina bioķīmisko reakciju ātrumu, uzsverot īpašas ķīmiskās saites. Kināze un fosfatāze ir divi svarīgi enzīmi, kas iesaistīti olbaltumvielu fosforilēšana. Olbaltumvielu fosforilēšana atvieglo olbaltumvielu galvenās funkcijas, ieskaitot šūnu metabolismu, šūnu diferenciāciju, signāla pārnešanu augšanas laikā, transkripciju, imūno reakciju utt. Olbaltumvielu fosforilēšana ietver olbaltumvielu molekulu konformācijas izmaiņas, pievienojot fosfātu grupu no ATP molekulām, turpretī defosforilēšana. ietver fosfātu grupu noņemšanu no olbaltumvielām. Fosforilēšanas un defosforilēšanas procesus katalizē attiecīgi kināzes un fosfatāzes enzīmi. Šajā rakstā tiks apskatīta atšķirība starp kināzi un fosfatāzi, izceļot svarīgos faktus par kināzi un fosfatāzi.

Kas ir kināze?

Kināzes ir enzīmu grupa, kas katalizē fosforilēšanās reakcijas pievienojot olbaltumvielu molekulām fosfātu grupas no ATP. Fosforilēšanās reakcija ir vienvirziena, jo notiek masveida enerģijas izdalīšanās, sašķeļot fosfāta-fosfāta saiti ATP, lai iegūtu ADP. Ir daudz dažādu proteīnkināžu veidu, un katra kināze ir atbildīga par noteikta proteīna vai olbaltumvielu kopas fosforilēšanu. Tomēr, apsverot aminoskābju struktūru kopumā, kināzes var pievienot fosfātu grupas trīs veidu aminoskābēm, kuras sastāv no OH grupas kā daļu no viņu R grupas. Šīs trīs aminoskābes ir serīns, treonīns un tirozīns. Olbaltumvielu kināzes tiek iedalītas kategorijās, pamatojoties uz šiem trim aminoskābju substrātiem. Serīna / treonīna kināzes klase atgādina visvairāk citoplazmatiskos proteīnus. Fosforilēšanas procesa laikā kināze var vai nu uzlabot, vai samazināt olbaltumvielu aktivitāti. Tomēr aktivitāte ir atkarīga no fosforilēšanas vietas un fosforilētā proteīna struktūras.

Fosforilēšanas pamata reakcija

Kas ir fosfatāze?

Fosforilēšanās apgrieztā reakcija, defosforilāciju katalizē fosfatāzes fermenti. Defosforilēšanas laikā fosfatāze no olbaltumvielu molekulām noņem fosfātu grupas. Tādējādi fosfatāze var deaktivizēt proteīnu, ko aktivizē kināze. Tomēr defosforilēšanās reakcija nav atgriezeniska. Šūnās ir daudz dažādu fosfatāžu. Daži fosfatāzes ir ļoti specifiski un defosforilē vienu vai dažus proteīnus, turpretī citi noņem fosfātu plašā olbaltumvielu diapazonā. Fosfāti ir hidrolāzes, jo defosforilēšanai viņi izmanto ūdens molekulu. Balstoties uz substrāta specifiku, fosfatāzes var būt iedalīti piecās klasēs proti; tirozīnam specifiskas fosfatāzes, serīnam / treonīnam specifiskas fosfatāzes, divkāršas specifitātes fosfatāzes, histidīna fosfatāzes un lipīdu fosfatāzes.

Tirozīna defosforilēšanas mehānisms ar CDP

Kāda ir atšķirība starp kināzi un fosfatazi?

• Kināzes fermenti katalizē olbaltumvielu fosforilēšanu, pievienojot fosfātu grupas no ATP molekulām. Fosfatāzes fermenti katalizē defosforilēšanas reakcijas, atdalot fosfātu grupas no olbaltumvielām.

• Kināze izmanto ATP, lai iegūtu fosfātu grupas, turpretim fosfatāze izmanto ūdens molekulas, lai noņemtu fosfātu grupas.

• Olbaltumvielas, kuras aktivizē kināze, var deaktivizēt ar fosfatāzi.

Attēli pieklājīgi:

1. Bdoc13 pamata fosforilēšanas reakcija (CC BY-SA 3.0)
2. Bassophile tirozīna defosforilēšanas mehānisms ar CDP palīdzību (CC BY-SA 3.0)