Starpība starp kināzi un fosforilāzi

Galvenā atšķirība - kināze vs fosforilāze
 

Gan kināze, gan fosforilāze ir fermenti, kas nodarbojas ar fosfātiem, lai gan to funkcijās un būtībā ir atšķirības. Galvenā atšķirība starp tām ir tā, Kināze ir ferments, kas katalizē fosfātu grupas pārnešanu no ATP molekulas uz noteiktu molekulu, turpretī fosforilāze ir ferments, kas ievada fosfātu grupu organiskā molekulā, īpaši glikozes. Šis raksts jūs iepazīstinās ar kināzes un fosforilāzes fermentiem, kas nodarbojas ar fosfātiem, un izskaidros atšķirības starp kināzi un fosforilāzi.

Kas ir fosforilāze?

Fosforilāzes 1930. gadu beigās atklāja Earls W. Sutherland Jr. Šie fermenti katalizē fosfātu grupas pievienošanu no neorganiska fosfāta vai fosfāta + ūdeņraža organisko molekulu akceptorā. Piemēram, glikogēna fosforilāze var katalizēt glikozes-1-fosfāta sintēzi no glikāna, ieskaitot glikogēna, cietes vai maltodekstrīna molekulu. Reakcija ir zināma kā fosforolīze, kas arī ir līdzīga hidrolīzei. Tomēr vienīgā atšķirība ir tā, ka tas ir fosfāts, nevis ūdens molekula, kas novietota uz saites.

Polinukleotīdu fosforilāzes struktūra

Kas ir kināze?

Kināzes enzīms var katalizēt fosfātu grupu pārvietošanos no molekulām, kas patērē daudz enerģijas, no fosfātiem, uz konkrētiem substrātiem. Šis process tiek identificēts kā fosforilēšana, kad substrāts iegūst fosfātu grupu, un ATP augstas enerģijas molekula ziedo fosfātu grupu. Šajā fosforilēšanas procesā kināzes spēlē nozīmīgu lomu, un tā ir daļa no lielākas fosfotransferāžu saimes. Tādējādi kināzes ir ļoti svarīgas šūnu metabolismā, olbaltumvielu regulēšanā, šūnu transportā un daudzos šūnu ceļos.

Dihidroksiacetona kināze kompleksā ar nehidrolizējamu ATP analogu

Kādas ir atšķirības starp kināzi un fosforilāzi?

Definīcija Kināze un fosforilāze

Kināze: Kināze ir enzīms, kas katalizē fosfātu grupu pārvietošanos no augstas enerģijas, fosfātus ziedojošām molekulām uz konkrētiem substrātiem.

Fosforilāze: Fosforilāze ir ferments, kas katalizē fosfātu grupas pievienošanu no neorganiska fosfāta vai fosfāta + ūdeņraža organisko molekulu akceptorā.

Raksturlielumi Kināze un fosforilāze

Darbības mehānisms

Kināze: Katalizējiet ATP termināla fosfātu grupas pārnešanu uz -OH grupas uz substrāta. Tādējādi izstrādājumā veidojas fosfāta estera saite. Reakcija ir pazīstama kā fosforilēšana, un kopējo reakciju raksta kā,

Fosforilāze: Katalizējiet fosfātu grupas ievadīšanu organiskā molekulā. Reakcija ir zināma kā fosforilīze un kopējo reakciju raksta kā,

Fosfāta donors kināzes un fosforilāzes enzīmu reakcijā

Kināze: Fosfātu grupa no ATP molekulas

Fosforilāze: Fosfātu grupa no neorganiskā fosfāta

Kināzes un fosforilāzes enzīmu substrāts

Kināze: Īpašas organiskas molekulas, piemēram, ogļhidrāti, olbaltumvielas vai lipīdi

Fosforilāze: Organiskā molekula galvenokārt glikoze

Kināzes un fosforilāzes enzīmu galaprodukti

Kināze: ADP (enerģijas molekula) + fosforilēts substrāts

Fosforilāze: Ja substrāts ir glikoze, tas var radīt glikozes-1-fosfātu

Kināzes un fosforilāzes enzīmu struktūra

Kināze: Kināze ir ļoti sarežģīts terciāras struktūras proteīns.

Fosforilāze: Fosforilāzes bioloģiski aktīvā forma ir divu vienādu olbaltumvielu apakšvienību dimērs. Piemēram, glikogēna fosforilāze ir milzīgs proteīns, kas satur 842 aminoskābes un ar masu 97,434 kDa. Glikogēna fosforilāzes dimēram ir vairākas bioloģiski nozīmīgas sadaļas, ieskaitot katalītiskās vietas, glikogēna saistīšanas vietas, kā arī alosterozes vietas.

Kināzes un fosforilāzes enzīma regulēšana

Kināze: Kināžu darbība ir ļoti regulēta, un tām ir intensīva ietekme uz šūnu. Kināzes tiek aktivizētas vai izslēgtas fosforilējot, saistot olbaltumvielu aktivatoru vai proteīna inhibitoru vai regulējot to atrašanās vietu šūnā attiecībā pret substrātiem.

Fosforilāze: Glikogēna fosforilāzi regulē gan allosteriskā kontrole, gan fosforilēšana. Hormoni, piemēram, epinefrīns un insulīns, var arī regulēt glikogēna fosforilāzi.

Kināzes un fosforilāzes enzīmu klasifikācija

Kināze: Kināzes iedala visaptverošās grupās pēc substrāta, uz kuru tās iedarbojas, piemēram, proteīnkināzes, lipīdu kināzes un ogļhidrātu kināzes.

Fosforilāze: Fosforilāzes iedala divās daļās; Glikoziltransferāzes un nukleotidiltransferāzes. Glikoziltransferāžu piemēri ir,

• glikogēna fosforilāze
• cietes fosforilāze
• maltodekstrīna fosforilāze
• Purīna nukleozīdu fosforilāze

Nukleotidiltransferāžu piemērs ir,

• Polinukleotīdu fosforilāze

Kināzes un fosforilāzes enzīmu patoloģija

Kināze: Nekontrolēta kināzes aktivitāte var izraisīt vēzi un slimības cilvēkiem, ieskaitot noteiktus leikēmijas veidus un daudzus citus, jo kināzes regulē daudzas fāzes, kas kontrolē šūnu ciklu, ieskaitot augšanu, kustību un nāvi.

Fosforilāze: Daži fosfālijas ir saistītas ar vidējiem apstākļiem, piemēram, V tipa glikogēna uzglabāšanas slimību - muskuļu glikogēnu un VI veida glikogēna glabāšanas slimību - aknu glikogēnu utt..

Atsauces Chang. S., Rozenbergs, M. J., Mortons, H., Frankomano, C.A. un Biesecker, L.G. (1998). Aknu glikogēna fosforilāzes mutācijas identificēšana VI tipa glikogēna glabāšanas slimībā. Hum. Mol. Genet., 7(5): 865–70. Ciesla, J., Frączyk, T. un Rode, W. (2011). Bāzes aminoskābju atlikumu fosforilēšana olbaltumvielās: svarīgi, bet viegli izlaižami. Acta Biochimica Polonica, 58. lpp(2): 137–147. Hanters, T. (1991). Olbaltumvielu kināzes klasifikācija. Enzimoloģijas metodes, 200: 3-37. Džonsons, L. N. (2009). Olbaltumvielu fosforilēšanās regulēšana. Biochem Soc. Trans., 37(2): 627-641. Džonsons, L. N. un Barfords, D. (1993). Fosforilēšanas ietekme uz olbaltumvielu struktūru un funkcijām. Gada pārskats par biofiziku un biomolekulāro struktūru, 22(1): 199–232. Manning, G. un Whyte, D. B. (2002). Cilvēka genoma proteīnkināzes papildinājums. Zinātne, 298. lpp(5600): 1912.-1934. Attēla pieklājība: Bdoc13 “Dihidroksiacetona kināzes aktīvā vietne” - paša darbs. (CC BY-SA 3.0), izmantojot Wikimedia Commons “Crystal structure 1E3P”. (Public Domain), izmantojot Wikimedia Commons