Olbaltumvielu gremošana ir ļoti svarīgs process vispārējā gremošanas procesā dzīviem organismiem. Kompleksie proteīni tiek sagremoti tā aminoskābju monomēros un absorbēti caur tievajām zarnām. Olbaltumvielas ir būtiskas, jo tām ir liela funkcionālā un strukturālā loma organismā. Olbaltumvielu sagremošana notiek, izmantojot olbaltumvielu sagremšanas fermentus, kas ietver tripsīnu, himotripsīnu, peptidāzes un proteāzes. Tripsīns ir olbaltumvielas sagremojošs ferments, kas šķeļ peptīdu saiti pamata aminoskābēs, kas satur lizīnu un arginīnu. Himotripsīns ir arī olbaltumvielas sagremojošs ferments, kas šķeļ peptīdu saiti aromātiskajās aminoskābēs, piemēram, fenilalanīnā, triptofānā un tirozīnā. galvenā atšķirība starp tripsīnu un himotripsīnu ir aminoskābes pozīcija, kurā tā sadalās olbaltumvielās. Tripsīns šķīst aminoskābju pamata pozīcijās, savukārt himotripsīns šķīst aromātisko aminoskābju pozīcijās.
1. Pārskats un galvenās atšķirības
2. Kas ir tripsīns
3. Kas ir himotripsīns
4. Līdzības starp tripsīnu un himotripsīnu
5. Salīdzinājums blakus - tripsīns vs himotripsīns tabulas formā
6. Kopsavilkums
Tripsīns ir 23,3 kDa proteīns, kas pieder serīna proteāžu saimei, un tā galvenie substrāti ir pamata aminoskābes. Šīs pamata aminoskābes ietver arginīnu un lizīnu. Trypsīnu 1876. gadā atklāja Kuhne. Tripsīns ir globāls proteīns un neaktīvā formā eksistē tripsīns - zimogēns. Tripsīna darbības mehānisms ir balstīts uz serīna proteāzes aktivitāti.
Tripsīns šķīst pamata aminoskābju C terminālā. Šī ir hidrolīzes reakcija, un tievā zarnā notiek ar pH - 8,0. Trypsinogēna aktivizēšana notiek, noņemot terminālo heksapeptīdu, un tas iegūst aktīvo formu; tripsīns. Aktīvais tripsīns ir divu veidu; α - tripsīns un β-tripsīns. Viņi atšķiras ar to termisko stabilitāti un struktūru. Tripsīna aktīvā viela satur histidīnu (H63), asparagīnskābi (D107) un serīnu (S200).
01. attēls: tripsīns
Tripsīna fermentatīvo darbību kavē DFP, aprotinīns, ag+, Benzamidīns un EDTA. Tripsīna pielietojums ietver audu disociāciju, tripsīna izmantošanu dzīvnieku šūnu kultūrā, triptisku kartēšanu, in vitro olbaltumvielu pētījumi, pirkstu nospiedumu noņemšana un audu kultūras lietojumi.
Himotripsīna molekulmasa ir 25,6 kDa, un tas pieder serīna proteāžu saimei, un tas ir endopeptidāze. Himotripsīns pastāv neaktīvā formā, kas ir himotripsinogēns. Himotripsīns tika atklāts 1900. gados. Himotripsīns hidrolizē peptīdu saites pie aromātiskajām aminoskābēm. Šajos aromātiskajos substrātos ietilpst tirozīns, fenilalanīns un triptofāns. Šī fermenta substrāti galvenokārt atrodas L-izomēros un viegli iedarbojas uz aminoskābju amīdiem un esteriem. Optimālais pH, kurā darbojas himotripsīns, ir 7,8 - 8,0. Ir divas galvenās himotripsīna formas, piemēram, himotripsīns A un himotripsīns B, un tās nedaudz atšķiras tur strukturālajās un proteolītiskajās īpašībās. Himotripsīna aktīvā viela satur katalītisko triādi un sastāv no histidīna (H57), asparagīnskābes (D102) un serīna (S195)..
02 attēls: himotripsīns
Himotripsīna aktivatori ir cetiltrimetilamonija bromīds, Dodecil-trimetilamonija bromīds, Heksadecil-trimetilamonija bromīds un Tetrabutilamonija bromīds. Himotripsīna inhibitori ir peptidildetalīdi, borskābes un kumarīna atvasinājumi. Himotripsīnu komerciāli izmanto peptīdu sintēzē, peptīdu kartēšanā un peptīdu pirkstu nospiedumu noņemšanā.
Tripsīns vs himotripsīns | |
Tripsīns ir olbaltumvielas sagremojošs enzīms, kas sadalīs peptīdu saiti pamata aminoskābēs, piemēram, lizīnā un arginīnā. | Himotripsīns, kas ir arī olbaltumvielu sagremošanas enzīms, šķeļ peptīdu saiti aromātiskajās aminoskābēs, piemēram, fenilalanīnā, triptofānā un tirozīnā.. |
Molekulārais svars | |
Tripsīna molekulmasa ir 23,3 k Da. | Himotripsīna molekulmasa ir 25,6 k Da. |
Pamatnes | |
Kompleksie proteīni tiek sagremoti tā aminoskābju monomēros un absorbēti caur tievajām zarnām. | Aromātisko aminoskābju substrāti, piemēram, tirozīns, triptofāns un fenilalanīns, darbojas uz himotripsīnu. |
Fermenta zimogēna forma | |
Tripsīns ir neaktīva tripsīna forma. | Himotripsinogēns ir neaktīva himotripsīna forma. |
Aktivatori | |
Lantanīdi ir tripsīna aktivatori. | Cetiltrimetilamonija bromīds, Dodeciltrimetilamonija bromīds, Heksadeciltrimetilamonija bromīds un Tetrabutilamonija bromīds ir himotripsīna aktivatori.. |
Inhibitori | |
DFP, aprotinīns, Ag+, Benzamidīns un EDTA ir tripsīna inhibitori. | Peptidildehīdi, borskābes un kumarīna atvasinājumi ir himotripsīna inhibitori.. |
Peptidāzes vai proteolītiskie fermenti šķeļ olbaltumvielas, hidrolizējot peptīdu saiti. Tripsīns šķeļ peptīdu saiti pie pamata aminoskābēm, turpretī himotripsīns sadala peptīda saiti pie aromātisko aminoskābju atlikumiem. Abi fermenti ir serīna peptidāzes un darbojas tievās zarnās pamata pH vidē. Pašlaik daudz pētījumu ir iesaistīts tripsīna un himotripsīna ražošanā, izmantojot rekombinantās DNS tehnoloģiju, izmantojot dažādas baktēriju un sēnīšu sugas, jo šiem fermentiem ir augsta rūpnieciskā vērtība. Šī ir atšķirība starp tripsīnu un himotripsīnu.
Varat lejupielādēt šī raksta PDF versiju un izmantot to bezsaistes vajadzībām, kā norādīts citēšanas piezīmē. Lūdzu, lejupielādējiet šeit PDF versiju. Starpība starp tripsīnu un himotripsīnu
1. “Himotripsīns.” Himotripsīns - Vortingtona enzīma rokasgrāmata. Pieejams šeit
2. “tripsīns”. Tripsīns - Worthington enzīma rokasgrāmata. Pieejams šeit
1.'Serīna proteāze'By Tinastella angļu valodā Wikibooks (Public Domain), izmantojot Commons Wikimedia
2.'Chymotrypsin 4cha'By Yikrazuul - Savs darbs, (CC BY-SA 3.0), izmantojot Commons Wikimedia