Fermenta un koenzīma atšķirība

Galvenā atšķirība - enzīms vs koenzīms
 

Ķīmiskās reakcijas pārvērš vienu vai vairākus substrātus produktos. Šīs reakcijas katalizē speciāli proteīni, ko sauc par fermentiem. Fermenti darbojas kā katalizators lielākajai daļai reakciju, tos nelietojot. Fermenti ir izgatavoti no aminoskābēm, un tiem ir unikālas aminoskābju secības, kas sastāv no 20 dažādām aminoskābēm. Fermentus atbalsta nelielas organiskas molekulas bez olbaltumvielām, ko sauc par kofaktoriem. Koenzīmi ir viens no kofaktoru veidiem, kas palīdz fermentiem veikt katalīzi. Galvenā atšķirība starp fermentu un koenzīmu ir tā ferments ir olbaltumviela, kas katalizē bioķīmiskās reakcijas kamēr koenzīms ir organiska molekula bez olbaltumvielām, kas palīdz fermentiem aktivizēt un katalizēt ķīmiskās reakcijas. Fermenti ir makromolekulas, savukārt koenzīmi ir mazas molekulas.

SATURS
1. Pārskats un galvenās atšķirības
2. Kas ir enzīms
3. Kas ir koenzīms
4. Blakus salīdzinājums - enzīms vs koenzīms
5. Kopsavilkums

Kas ir enzīms?

Fermenti ir dzīvo šūnu bioloģiskie katalizatori. Tās ir olbaltumvielas, kas sastāv no simtiem līdz miljoniem aminoskābju, kas savienotas kopā kā pērles uz auklas. Katram fermentam ir unikāla aminoskābju secība, un to nosaka noteikts gēns. Fermenti paātrina gandrīz visas dzīvo organismu bioķīmiskās reakcijas. Fermenti ietekmē tikai reakcijas ātrumu, un to klātbūtne ir būtiska, lai sāktu ķīmisko pārveidošanu, jo fermenti pazemina reakcijas aktivācijas enerģiju. Fermenti maina reakcijas ātrumu bez patērēšanas vai nemainot ķīmisko struktūru. Tas pats ferments var katalizēt arvien vairāk un vairāk substrātu pārvēršanos produktos, parādot spēju atkal un atkal katalizēt to pašu reakciju.

Fermenti ir ļoti specifiski. Konkrēts ferments saistās ar īpašu substrātu un katalizē īpašu reakciju. Fermenta specifiskumu izraisa fermenta forma. Katram fermentam ir aktīva vieta ar noteiktu formu un funkcionālām grupām specifiskai saistīšanai. Tikai konkrētais substrāts atbildīs aktīvās vietas formai un saistīsies ar to. Fermenta substrāta saistīšanas specifika ir izskaidrojama ar divām hipotēzēm, kuras nosauktas par atslēgas un atslēgas hipotēzi un inducēto piemērotības hipotēzi. Slēdzenes un atslēgas hipotēze norāda, ka enzīma un substrāta sakritība ir specifiska, līdzīga slēdzenes un atslēgas savienojumam. Izraisītā piemērotības hipotēze stāsta, ka aktīvās vietas forma var mainīties, lai tā būtu piemērota konkrētā substrāta formai, līdzīgi kā cimdi, kas pieliek pie rokas.

Enzimātiskās reakcijas ietekmē vairāki faktori, piemēram, pH, temperatūra utt. Katram fermentam ir optimāla temperatūras un pH vērtība, lai tas darbotos efektīvi. Fermenti mijiedarbojas arī ar ne-olbaltumvielu kofaktoriem, piemēram, protezēšanas grupām, koenzīmiem, aktivatoriem utt., Lai katalizētu bioķīmiskās reakcijas. Fermentus var iznīcināt augstā temperatūrā vai ar augstu skābumu vai sārmainību, jo tie ir olbaltumvielas.

01. attēls. Fermentu aktivitātes indukcijas piemērotības modelis.

Kas ir koenzīms?

Ķīmiskās reakcijas veicina molekulas, kas nav olbaltumvielas un ko sauc par kofaktoriem. Kofaktori palīdz fermentiem katalizēt ķīmiskās reakcijas. Ir dažādi kofaktoru veidi, un starp tiem ir viena veida koenzīmi. Koenzīms ir organiska molekula, kas apvienojas ar fermentu substrāta kompleksu un palīdz reakcijas katalīzes procesā. Tos sauc arī par palīga molekulas. Tos veido vitamīni vai tie ir iegūti no vitamīniem. Tāpēc uzturā vajadzētu būt vitamīniem, kas nodrošina svarīgus koenzīmus bioķīmiskajām reakcijām.

Koenzīmi var saistīties ar enzīma aktīvo vietu. Tie brīvi saistās ar enzīmu un veicina ķīmisko reakciju, nodrošinot reakcijai nepieciešamās funkcionālās grupas vai mainot fermenta strukturālo uzbūvi. Tāpēc pamatnes saistīšana kļūst viegla, un reakcija virzās uz izstrādājumiem. Daži koenzīmi, atšķirībā no fermentiem, darbojas kā sekundāri substrāti un reakcijas beigās ķīmiski mainās.

Koenzīmi nevar katalizēt ķīmisku reakciju bez fermenta. Tie palīdz fermentiem kļūt aktīviem un veikt savas funkcijas. Tiklīdz koenzīms saistās ar apoenzīmu, ferments kļūst par aktīvo enzīma formu, ko sauc par holoenzīmu, un sāk reakciju.

Koenzīmu piemēri ir adenozīna trifosfāts (ATP), nikotīnamīda adenīna dinukleotīds (NAD), flavīna adenīna dinukleotīds (FAD), koenzīms A, vitamīni B1, B2 un B6 utt..

Attēls 02: Kofaktora saistīšana ar apoenzīmu

Kāda ir atšķirība starp enzīmu un koenzīmu?

Ferments vs Koenzīms
Fermenti ir bioloģiski katalizatori, kas paātrina ķīmiskās reakcijas.	Koenzīmi ir organiskas molekulas, kas palīdz fermentiem katalizēt ķīmiskās reakcijas.
Molekulārais tips
Visi fermenti ir olbaltumvielas.	Koenzīmi ir bez olbaltumvielām.
Izmaiņas reakciju dēļ
Fermenti netiek mainīti ķīmiskās reakcijas dēļ.	Koenzīmi ķīmiski mainās reakcijas rezultātā.
Specifiskums
Fermenti ir specifiski.	Koenzīmi nav specifiski.
Izmērs
Fermenti ir lielākas molekulas.	Koenzīmi ir mazākas molekulas.
Piemēri
Amilāze, proteināze un kināze ir enzīmu piemēri.	Koenzīmu piemēri ir NAD, ATP, koenzīms A un FAD.

Kopsavilkums - enzīms vs koenzīms

Fermenti katalizē ķīmiskās reakcijas. Koenzīmi palīdz fermentiem katalizēt reakciju, aktivizējot fermentus un nodrošinot funkcionālās grupas. Fermenti ir olbaltumvielas, kas sastāv no aminoskābēm. Koenzīmi nav olbaltumvielas. Tos galvenokārt iegūst no vitamīniem. Šīs ir atšķirības starp fermentiem un koenzīmiem.

Atsauce:
1. “Fermenti”. RSC. N.p., n.d. Web. 2017. gada 15. maijs. .
2. “Strukturālā bioķīmija / Fermenti / Koenzīmi.” Strukturālā bioķīmija / Ferments / Koenzīmi - Wikibooks, atvērtas grāmatas atvērtai pasaulei. N.p., n.d. Web. 2017. gada 15. maijs. .

Attēla pieklājība:
1. “Induced fit diagramma” Autors: TimVickers, vektorizējis Fvasconcellos - Sniedz TimVickers (Public Domain), izmantojot Commons Wikimedia
2. Moniquepena “Fermenti” - Savs darbs (publiskais īpašums), izmantojot Commons Wikimedia